содержание   ..  50  51  52  53  54  55  56  57  58  59  60  ..

ИЗМЕНЕНИЕ СОСТАВНЫХ ЭЛЕМЕНТОВ КОРМОВОГО СЫРЬЯ ПРИ ТЕПЛОВОЙ ОБРАБОТКЕ

Изменение белков сырья при тепловой обработке

В процессе нагрева происходит изменение свойств белков, содержащихся в тканях животного сырья. Наиболее характерными и основными изменениями белков всех тканей при нагревании являются тепловая денатурация растворимых белковых веществ, сваривание и гидротермический распад коллагена. Денатурация представляет собой модификацию структуры белковой молекулы, которая приводит к заметным изменениям свойств без нарушения ее состава. При денатурации глобулярных белков происходит развертывание сложенных в складки полипептидных цепей, образующих глобулу. Денатурация фибриллярных белков сопровождается переходом от изогнуто-складчатой конфигурации полипептидных цепей к более растянутой спиральной. Перестройка структуры белковой молекулы при денатурации происходит в результате разрыва некоторых внутримолекулярных связей. Для нарушения пространственной конфигурации полипептидных цепей достаточен разрыв 10—20 % водородных связей.

Денатурированный белок отличается от природного (нативного) многими свойствами и признаками, хотя состав и некоторые качественные реакции его не изменяются. Температура, при которой происходит денатурация, для различных белков различна, но для определенного белка постоянна, например альбучин крови денатурирует при 67 °С, глобулины—69—75, фибриноген — 56, актин—50—55, актомиозин — около 50, миоглобин и гемоглобин— около 70°С. Таким образом, основные дена-турационные изменения белков мышечной ткани завершаются при температуре около 70°С.

Нейтральные соли щелочных металлов (например, поваренная соль) повышают устойчивость животных белков к тепловой денатурации. Высокими защитными действиями обладают также анионы жирных кислот с числом углеродных атомов 7—12 и сахара. Способность таких веществ к повышению устойчивости белков к денатурации может быть использована при упаривании крови и бульонов в условиях более высоких температур.

К характерным признакам процесса денатурации белков относятся следующие: потеря белками растворимости в воде или других растворителях: потеря способности кристаллизоваться; лучшая перевариваемость под воздействием ферментов; потеря биологических свойств биологически активными белками, например ферментами.

После денатурации возможно возникновение хаотических связей (водородных, солеобразных) между полипеп-тидными цепями как внутри молекулы, так и между молекулами различных белков, а также сдвиг изоэлектри-ческой точки. В результате вторичных процессов уменьшается гидрофильность белков, происходит агрегация, коагуляция. При этом образуется нерастворимый сгусток. В разбавленных растворах образуется сгусток, а в концентрированных — коагель. Дальнейший нагрев коа-геля сопровождается его уплотнением с выделением части жидкости. Коагуляция белков при тепловой обработке непищевого сырья происходит всегда и ускоряется с повышением температуры.

Своеобразным изменениям при тепловой обработке непищевого сырья подвергается коллаген животных тканей. В результате нагрева коллагенсодержащих тканей до температуры 58—62 °С происходит сваривание коллагена. При сваривании коллагена наблюдаются ослабление и разрыв части водородных связей, удерживающих полипептидные цепи в трехмерной структуре коллагена, вследствие чего коллагеновые волокна деформируются укорачиваясь и утолщаясь. Сваривание — явление необратимое и может рассматриваться как процесс денатурации фибриллярного белка. Сваренный коллаген становится более доступным действию ферментов, в частности трипсина и пепсина, а также более эластичным и менее прочным — сопротивление резанию соединительной ткани уменьшается в 5—б раз.

Сваривание коллагена влечет изменение и ослабление структуры соединительнотканых образований, в состав которых он входит. Это облегчает процесс выделения жира из жировых клеток.
 

При нагреве до температуры выше 70 °С сваренный коллаген дезагрегируется, образуя глютин. Дезагрегация обусловлена разрывом солевых и водородных поперечных связей, удерживающих полипептидные цепочки в структуре коллагена. Глютин неограниченно растворим в воде при температуре 40 °С и выше. При охлаждении растворы глютина застудневают. Переход коллагена в глютин способствует лучшей перевариваемости продукта, поскольку глютин легко расщепляется протеолитическими ферментами. Превращение коллагена в глютин называется пептизацией.

Наряду с пептизацией происходит гидролиз глютина с образованием желатоз, представляощих собой более мелкие цепочки разорвавшихся полигептидов. Скорость гидролиза глютина возрастает с повышением температуры. Процесс распада коллагена с образованием глютина и желатоз при нагревании получил название гидротермической дезагрегации коллагена. Следует отметить, что превращение коллагена в глютин и его гидролиз в водной среде способствуют накоплению белковых веществ в бульоне. В случае неиспользования последнего наблюдаются потери белковых веществ и тем большие, чем продолжительнее и выше температура обработки сырья.

Продолжительный нагрев сырья при температурах выше 100°С способствует значительному возрастанию гидротермического распада водорастворимых белков и гидротермической дезагрегации коллагена. При этом наблюдается деструкция некоторых аминокислот с разрушением функциональных групп, например SH-цистеина, тиометильной группы метионина, 8-аминогруппы лизина и др. Эти превращения сопровождаются дезаминированием и декарбоксилированием аминокислот с образованием сероводорода, меркаптанов, аммиака, диоксида углерода и других соединений, многие из которых обладают неприятным запахом. В результате деструкции аминокислот снижается биологическая ценность белков получаемой кормовой продукции.

Скорость и степень распада коллагена при тепловой обработке как при умеренном, так и при высокотемпературном режимах возрастают с увеличением степени измельчения коллагенсодержащего сырья, а также зависят от вида и возраста скота и птицы, от которого оно получено. Так, коллаген соединительной ткани птиц и свиней разваривается значительно легче коллагена сое-динительной ткани крупного и мелкого рогатого скота, а коллаген сырья молодых животных — быстрее, чем старых.

Особенно трудно разваривается соединительная ткань субпродуктов и кишок, богатая коллагеном и эластином, что видно из данных табл. 37.
 

Таблица 37

Из табл. 37 видно, что в легких всех видов скота содержатся примерно равное количество коллагена и эластина при общем различии их содержания. Наибольшее количество соединительнотканых белков имеет трахея крупного рогатого скота. В остальных органах их содержание колеблется от 18 до 26 % общего наличия протеина. Из-за высокого содержания соединительной ткани субпродукты перед тепловой обработкой целесообразно измельчать для ускорения разваривания.

В условиях сухого (без воды) нагрева белков при высокой температуре происходит пирогенный распад.

Продукты термического (пирогенного) распада белков имеют темный цвет. Растворяясь в .-кире, они сообщают ему более темную окраску. Некоторые из них обладают острым неприятным запахом, который передается жиру. В небольших количествах они придают жиру характерный поджаристый запах, который является специфическим для жиров, получаемых в горизонтальных вакуумных котлах. Изменение цвета и запаха жира тем интенсивнее, чем выше температура и продолжительность нагрева. Поэтому процесс обезвоживания сырья, предназначенного для последующего обезжиривания прессованием, целесообразно проводить при умеренной температуре (при разрежении) и не доп/скать чрезмерного удаления влаги (ниже 6—7 %).

Пирогенного распада белков можно избежать при кратковременной сушке обезжиренного сырья даже в условиях высокой температуры. Нагрев белка кератина при температуре 65 °С не вызывает изменений, а при кипячении с водой при температуре 100°С они незначительны и сопровождаются выделением сероводорода. При температуре выше 100 °С деструкция кератина усиливается и по достижении температуры 150 °С кератин разрушается с выделением сероводорода, образуя темную гомогенную массу, состоящую из кератоз и других веществ. Продукты гидролитического распада кератина доступны действию протеолитических ферментов.

содержание   ..  50  51  52  53  54  55  56  57  58  59  60  ..