содержание   ..  1  2  3  4  5  6  7  8  9  10    ..

СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА БЕЛКОВ ЖИВОТНОГО СЫРЬЯ

Белки, или протеины, представляют собой высокомолекулярные азотистые органические вещества, которые при гидролитическом расщеплении способны распадаться на аминокислоты. Белки делятся на протеины — простые белки — и протеиды — сложные белки. Протеины при гидролизе распадаются только на аминокислоты, сложные протеиды — на аминокислоты и небелковую группу. Примерами протеинов могут служить альбумины и глобулины, а протеидов — липо-протеиды, гемоглобин, миоглобин и др.

Белки гидролизуются, т. е. расщепляются на более простые соединения при кипячении с крепкими кислотами, щелочами, а также под воздействием ферментов. Образующиеся при этом аминокислоты по своей значимости подразделяют на незаменимые, полузамеии-мые и заменимые. Белки, в состав которых входят все незаменимые аминокислоты, являются полноценными. Если же в белке отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота, его считают неполноценный. В настоящее время комбикорма, в состав которых входят животные корма, нормализуют не только по содержанию белковых веществ, но и по наличию незаменимых аминокислот.

Все белки по форме частиц (молекул) подразделяют на фибриллярные (волокнистые, нитевидные) и глобулярные (имеющие сферическую или эллипсоидальную форму). К фибриллярным клеткам относятся коллаген, кератин, эластин, ретикулин, миозин. Типичными представителями второй группы являются альбумин, глобулин и миоген.

В непищевых отходах убоя и переработки скота и птицы, используемых на выработку сухих животных кормов, содержатся как фибриллярные, так и глобулярные белки, причем те и другие при Жизни животного выполняют определенные функции. Глобулярные белки выполняют главным образом физиологические функции, а фибриллярные выполняют так называемые структурные функции. Они являются основным материалом, из которого образуются шкура, кости, рога, копыта, волос, щетина и др.

Белки имеют высокую молекулярную массу (от 3,32-10^-23 до
3,32-10^-22 кг) и обладают коллоидными свойствами, т. е. растворы белков в воде не образуют однородного раствора, а находятся во

взвешенном состоянии в виде мельчайших частиц. Большинство белков являются гидрофильными веществами: одни из них растворяются в ней (альбумины), другие поглощают ее, превращаясь в студнеобразное вещество — гель, существуют также белки, не смешивающиеся с водой (кератин). Большое влияние на взаимодействие белков с водой оказывают растворы кислот, оснований (щелочей) и неорганических солей.

Растворимые белки можно осадить из раствора добавлением некоторых солей, например хлористого натрия или сульфата аммония. В органических растворителях белки животного происхождения нерастворимы — добавление органических растворителей к водным растворам белков приводит к выпаданию осадка.

Коллоидные частицы белка всегда имеют электрический заряд, возникающий в результате диссоциации свободных карбоксильных групп СООН и групп NH3OH, находящихся на поверхности белковых молекул. Группы СООН, отщепляя ионы Н+, превращаются в группы СОО- и придают частице белка отрицательные заряды, группы NH3OH отщепляют ионы ОН- и обусловливают появление положительных зарядов NH3+.

В зависимости от свойств среды могут возникать белковые катионы или белковые анионы, так как коллоидные частицы могут быть заряжены положительно или отрицательно. Тем самым белок ведет себя как амфотерное вещество, проявляя в зависимости от характера среды кислые или основные свойства. Так, в кислых растворах белок заряжен положительно, а в щелочных растворах — отрицательно.

То состояние, при котором заряд белка будет минимальным, называется изоэлектрическим, а реакция среды при этом носит название изоэлектрической точки. Белки в изоэлектрической точке отличаются максимальной неустойчивостью и очень легко осаждаются из раствора. Этим свойством пользуются на практике для осаждения белков, содержащихся в крови, бульонах и сточных водах. Образующийся в результате такой обработки концентрат (осадок) используют для производства пищевой (в случае переработки пищевой крови и бульона) и кормовой (при переработке технической крови и сточных вод) продукции. Элементарный состав белков независимо от их происхождения в качественном отношении одинаков и в пересчете на сухое вещество составляет: 48—55 % углерода, 5,0—7,5 % водорода, 20—34 % кислорода, 15—19,5 % азота, 0,2—2,5 % серы. Отличительной особенностью белков является наличие в них азота, который отсутствует в углеводах и жирах.

В животном сырье, используемом яри производстве кормовой муки, содержится большое количество полноценных и неполноценных белков. Наиболее распространенными из полноценных белков являются альбумины и глобулины, которые встречаются во всех тканях животного организма, входя в состав основного вещества и протоплазмы клеток. При обработке соединительной ткани водой из нее извлекается небольшое количество белков типа альбумина, а при последующей обработке солевыми растворами — небольшое количество белков типа глобулина.

Основными полноценными белками мышечной ткани являются миозин, актин и миоген.

Актин составляет 12—15 % всех мышечных белков: он экстрагируется водой из мышечной ткани после удаления из нее миозина. В солевом растворе нерастворим.

К числу наиболее распространенных неполноценных белков, в основном содержащихся в соединительной, жировой, костной и покровной тканях, относятся коллаген, эластин и ретикулин. Коллаген представляет собой нерастворимый в холодной воде фибриллярный белок. Ои способен сильно набухать в ней с образованием студней, причем масса его при этом увеличивается в 1,5—2 раза. Нативный коллаген также нерастворим в органических растворителях и в очень слабой степени подвергается воздействию разбавленных кислот, щелочей, растворов солей и протеолитических ферментов. Молекула коллагена построена из трех полипептидинх цепочек, скрученных вместе вокруг общей оси.

При нагревании коллагена в воде до температуры 63—64 "С его волокна деформируются, изгибаются, длина их сокращается в результате усадки до Уз первоначальной величины. Одновременно с этим он становится более эластичным (каучукоподобным) и прозрачно-стекловидным. Такое изменение свойств коллагена при нагревании называется свариванием. Этот процесс необратим.

При дальнейшем нагревании в воде из коллагена можно получить желатин и клей. Последний отличается от желатина тем, что в нем содержится большое количество промежуточных продуктов распада коллагена. Предварительная обработка коллагена щелочами или кислотами способствует разрыхлению его структуры и обеспечивает образование желатина (глютина) пэи более низкой температуре.

Аминокислотный состав коллагена характеризуется некоторыми особенностями: в нем отсутствуют незаменимая аминокислота триптофан, цистин, но ои содержит 26 % глицина (гликокола), 15 % про-лина, и 13 % (массы белка) оксипролина. Исходя из этого, коллаген не является полноценным белком.

Эластин очень устойчив. Он не растворяется в холодной и горячей воде, в растворах солей и органических растворителях, разбавленных кислотах и щелочах. Даже крепкая серная кислота оказывает на него слабое воздействие. При кипячении с водой он не образует клея и не денатурирует при нагревании. Эластин характеризуется низким содержанием таких аминокислот, как гистндин, триптофан и метионин, и одновременно высоким содержанием глицина (29,9%), аланина (18,9%), пролина (17%) и валина (17,4% массы белка).

Ретикулин является неполноценным белком, так как не содержит триптофана. Он устойчив к воздействию крепких кислот и щелочей на холоде. В его составе содержится 4 % углеводов. Ретикулин расщепляется ферментом коллагеиазой, устойчив к воздействию трипсина.

Элементарный химический состав соединительнотканных белков приведен в табл. 6.

Основным структурным элементом белков являются аминокислоты. Все аминокислоты имеют ие менее одной кислотной карбоксильной группы СООН и одной азотсодержащей аминогруппы NH2.

Общая формула аминокислот может быть представлена в следующем виде:

где радикалом R обозначена боковая цепь аминокислоты.

Таблица 6

Характерным типом связи аминокислот в белковой молекуле является связь —CONH, называемая пептидной связью. Из двух аминокислот образуется дипептид, а при соединении к нему еще одной аминокислоты образуется трипептид. Также можно получить соединения с большим числом остатков аминокислот. Таким образом, белки представляют собой, по существу, полипептиды, содержащие множество аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью.

Аминокислотный состав (в % от массы белка) основных белков животных тканей приведен в табл. 7.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества. По сравнению с белками они имеют небольшую молекулярную массу, хорошо растворяются в воде, за исключением тирозина и иистина, являются оптически активными, кроме глицина.

Кератин имеет большую молекулярную массу, достигающую

3,32-10_г| кг. Структура его очень сложна. Он состоит из микрофибрилл диаметром 80 нм и длиной 1 мкм. Своеобразное строение и сочетание аминокислот в белке кератина, в котором содержится от 4 до 14,4 % цистина, связаны с наличием в его составе значительного количества серы (от 2 до 6 %), что обнаруживается при горении. Неприятный запах горелой шерсти, рогов, копыт обусловлен образованием из цистина летучих меркаптанов.

Прочность и устойчивость кератина обусловлена наличием ди-сульфидных мостиков между пептидными цепочками белка, в образовании которых участвует цнстеин. Благодаря этому кератин нерастворим подобно вулканизированному каучуку.

Механическая деструкция кератина (тонкое измельчение) частично переводит кератин в растворимую форму и состояние, доступное для воздействия протеолитических ферментов.

Под воздействием щелочей кератин гидролизуется и в раствор переходят образовавшиеся продукты распада. При этом отщепляются аммиак и значительная часть серы, входящей в состав кератина, а также разрушаются дисульфидные связи. При нейтрализации гидролизата кислотой выделяется сероводород. Из кератиновых видов сырья, подвергнутых глубокому кислотному гидролизу (НСL, Н3РО4, H2SO4 и др.), получают аминокислоты. В связи с тем что аминокислотный состав кератина отличается полным набором и большим содержанием незаменимых аминокислот, он является полноценным белком.

Таблица 7

содержание   ..  1  2  3  4  5  6  7  8  9  10    ..