ПОНЯТИЕ О ФЕРМЕНТАХ. ИХ ЗНАЧЕНИЕ И ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

  Главная     Учебники - Продукты питания     Технология субпродуктов эндокринно-ферментного и специального сырья 

 поиск по сайту           правообладателям

    

 

 

 

 

 

 

 

 

 

содержание   ..  10  11  12  13  14  15  16  17  18  19  20  ..

 

 

ПОНЯТИЕ О ФЕРМЕНТАХ. ИХ ЗНАЧЕНИЕ И ИСПОЛЬЗОВАНИЕ


Ферменты — это биологические катализаторы. Все известные ферменты являются белками. К простым белкам относятся ферменты, катализирующие гидролитические реакции, это пепсин, трипсин, уреаза и др. Многие из них удалось выделить в химически чистой кристаллической форме (такие ферменты обладают очень высокой каталитической активностью).

К сложным белкам относятся ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, — оксидоредухтазы. Эти ферменты, кроме белковой части, содержат небелковую группу, прочно связанную с белком или легко от него отделяемую (кофермент). Эта небелковая (простатическая) группа представляет собой органические соединения, ион металла или витамины и может сама обладать каталитической активностью, неограниченно возрастающей от соединения со специфическим белком.

Действие многих ферментов строго специфично. Например, пепсин действует только на белки и не расщепляет жиры и углеводы; амилаза действует на крахмал и т. п. Таким образом, каждый фермент действует только на определенное вещество (или на определенный тип химической связи в молекуле). Существуют ферменты и с менее выраженными специфическими свойствами, например, альдегидоксидаза может окислять любой альдегид в кислоту. Фермент, действующий на крахмал, носит название амилаза, а фермент, действующий на целлюлозу, — целлюлаза; ферменты, катализирующие реакции гидролиза, называют гидрола-зами; катализаторы окислительных процессов — оксидазами.

В настоящее время, на основании химической реакции, катализируемой ферментом, или химической природы самого фермента создана номенклатура и классификация ферментов, наряду с которой еще существуют некоторые старые названия. Известны 800 ферментов, которые разделены на 6 главных классов (1— оксидоредуктазы; 2 — трансферазы; 3 — гидролазы; 4 — лиазы; 5 — изомеразы; 6 — лигазы). По этой классификации каждый фермент относится к определенному классу, подклассу и подподклассу, в котором имеет свой номер.

1. Оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции. Оксидазы катализируют реакции окисления определенных органических соединений. Дегидрогеназы ускоряют реакции отнятия водорода от определенных органических веществ. Пероксидазы катализируют реакции окисления некоторых органических веществ. Каталазы — спутники окислительно-восстановительных ферментов.

2. Трансферазы имеют Несколько разных групп и осуществляют реакции переноса разных химических групп и остатков (—NH2 или —СН3). Это аминотрансферазы, фосфотрансферазы, метилтрансфе-разы, трансферазы.

3. Гидролазы катализируют реакции расщепления веществ, происходящих с участием воды. Пептидазы — катализаторы реакции расщепления пептидных связей. Амид азы ускоряют реакцию расщепления связи между углеводом и азотом. Уреаза в присутствии воды расщепляет мочевину на аммиак и углекислый газ. Эстеразы — ферменты, ускоряющие реакции распада веществ, построенных по типу сложных эфиров. Гликозидазы катализируют реакции гидролиза и углеводов.

4. Лиазы — ускоряют реакции присоединения групп по двойным связям или реакции отщепления радикалов при возникновении двойных связей в субстрате.
5. Изомеразы — ферменты, вызывающие изомерные превращения.

6. Лигазы — ферменты, катализирующие реакции синтеза.

На активность ферментов оказывает существенное влияние температура, солнечный свет, химические факторы. Характерным свойством ферментов является их неустойчивость к влиянию высокой температуры. Причем скорость ферментативных реакций сначала с повышением температуры увеличивается (для большинства ферментов, выделенных из тканей теплокровных животных, 37—40°С, т. е. температура тела), а затем при дальнейшем повышении температуры скорость реакций уменьшается и, наконец, совсем прекращается при температуре 80—100° С и даже ниже. Это объясняется постепенной потерей белком ферментативной активности в результате денатурации белка при повышенной температуре.

Резко меняется также активность ферментов при изменении реакции среды. Для каждого фермента имеются свои оптимальные условия. Химические вещества по-разному влияют на ферменты. Одни повышают их активность и поэтому называются активаторами, а другие угнетающе действуют и называются парализаторами. Иногда те вещества, которые парализуют, могут быть активаторами для другого, Существует неактивная форма ферментов — проферменты, которые активизируются при благоприятных условиях.